Det rör sig om bakterier som har utvecklat en evolutionär anpassning till den ökande mängden avfall. Upptäckten kan leda till ett effektivt sätt att rena haven.
I havets djup, osynliga för det mänskliga ögat, lever miljontals mikroorganismer som utkämpar sin egen kamp mot miljöföroreningar. I detta mikroskopiska rike har forskare nyligen upptäckt en viktig ledtråd om hur några av dessa små invånare utvecklas för att omvandla plast till näring.
Ett internationellt team under ledning av King Abdullah University of Science and Technology (KAUST) har identifierat ett unikt enzym, känt som M5, som gör det möjligt för vissa marina bakterier att bryta ned polyetentereftalat (PET), den plast som oftast används i flaskor, förpackningar och textilfibrer.
Upptäckten, som publicerades i tidskriften Oxford Academic, ger en helt ny inblick i hur livet i havet reagerar på människans påverkan. I stället för att vara hjälplösa inför avfallet verkar vissa bakterier ha utvecklat molekylära verktyg som utnyttjar plasten som en ny energikälla.
Forskare har upptäckt att havsmikrober med M5-motivet omvandlar plast till en användbar energikälla för att överleva
”M5-motivet fungerar som ett fingeravtryck som visar när en PETasa sannolikt är funktionell och kan bryta ned PET-plast”, förklarade Carlos Duarte, marin ekolog och medledare för studien. ”Upptäckten hjälper oss att förstå hur dessa enzymer utvecklats från andra enzymer som bryter ned kolväten.”
Studien, som publicerades av forskare vid KAUST i samarbete med specialister inom bioinformatik och marinbiologi, kombinerade genetisk analys, strukturell modellering baserad på artificiell intelligens och laboratorieexperiment.
Slutsatsen var lika tydlig som häpnadsväckande: haven rymmer ett globalt nätverk av mikrober utrustade med funktionella varianter av detta enzym, och M5-motivet är nyckeln till att känna igen dem.
Ett molekylärt märke som avslöjar havets ”återvinnare”
Historien om plast och mikroorganismer korsades för första gången 2016, när japanska forskare upptäckte en bakterie som kunde livnära sig på plastavfall i en återvinningsanläggning. Sedan dess har forskarna undrat om det skulle kunna finnas motsvarande enzymer i de mycket kallare, mörkare och mer ogästvänliga marina ekosystemen.
Den nya studien ger ett entydigt svar. Efter att ha analyserat mer än 400 havsprover från de sju haven fann forskarna funktionella versioner av M5-motivet i nästan 80 % av de analyserade vattnen. Bakterier som bär på denna genetiska signatur förekom både på ytan – där flytande plast samlas – och på djup på upp till två tusen meter, där naturliga näringsämnen är sällsynta.
I dessa extrema regioner kan förmågan att metabolisera syntetiskt kol vara skillnaden mellan liv och död för mikroberna. Intikhab Alam, seniorforskare inom bioinformatik och medledare för studien, betonade att bakterier som bär på M5-motivet verkar ha gjort plast till ett livskraftigt energialternativ. ”I havet, där kol är en bristvara, verkar mikroberna ha perfektionerat dessa enzymer för att utnyttja denna nya källa till artificiellt kol: plast”, tillade Duarte.
Nyckeln ligger i strukturen. PETas-enzymer som innehåller M5-motivet har en distinkt tredimensionell konfiguration som gör att de kan känna igen och bryta ned PET-polymerkedjorna och omvandla dem till enklare fragment som andra mikroorganismer kan assimileras. Varianter utan detta motiv, så kallade pseudo-PETaser, saknar den nödvändiga katalytiska förmågan eller verkar på andra föreningar.
För att bevisa detta använde teamet ett klassificeringssystem baserat på motiv. Med hjälp av strukturella prediktionsalgoritmer med artificiell intelligens utvecklade de en modell som kunde skilja mellan funktionella och icke-funktionella enzymer. Därefter genomförde de laboratorietester för att verifiera sina förutsägelser. Endast bakterier som innehöll M5-motivet lyckades bryta ned plasten under kontrollerade förhållanden och uppnådde mellan 25 % och 50 % av effektiviteten hos den ursprungliga PETas som upptäcktes 2016.
Metagenomisk analys av proverna visade dessutom att de flesta marina PETasor kodas av medlemmar av ordningen Pseudomonadales, en grupp bakterier som är kända för sin metaboliska mångsidighet. Dessa oceaniska versioner verkar ha utvecklats från hydrokarbonnedbrytande enzymer, vilket tyder på en naturlig övergång från konsumtion av organiska föreningar till syntetiska föreningar som genereras av mänsklig aktivitet.
En global karta över den mikrobiella utvecklingen gentemot plast
Upptäckten av motivet M5 är mer än bara en biologisk kuriositet: det är ett konkret bevis på den accelererade evolutionära anpassningen som orsakats av mänsklig förorening. Allteftersom haven fylls med plast svarar mikroorganismerna med genetiska förändringar som gör det möjligt för dem att utnyttja denna nya källa till kol.
”Ekologiskt sett signalerar ökningen av dessa enzymer en tidig mikrobiell respons på den globala förorening som orsakats av människan”, varnade Duarte. Han varnade dock också för begränsningarna i denna naturliga process. ”När plasten når havets djup har riskerna för marint liv och människor redan uppstått”, sammanfattade han.
Forskarna betonar att den naturliga nedbrytningshastigheten fortfarande är för låg för att kompensera för den takt med vilken plasten ackumuleras i haven. Enligt senaste uppskattningar dumpas mellan 8 och 12 miljoner ton plastavfall i havet varje år, och mindre än 10 % återvinns effektivt på land. Mikrobernas verkan är visserligen lovande, men kan inte på egen hand vända denna trend.
Där det däremot skulle kunna göra en omedelbar skillnad är i utvecklingen av bioteknik för industriell återvinning.
De enzymer som utvecklats spontant i havets djup erbjuder en verklig modell för hur man kan optimera nedbrytningsprocesserna för PET under okontrollerade förhållanden.
”Den mångfald av PET-nedbrytande enzymer som utvecklats spontant i havets djup ger modeller som kan optimeras i laboratoriet för användning vid effektiv nedbrytning av plast i reningsverk och, på sikt, i hemmet”, säger Duarte.
M5-motivet fungerar i detta avseende som en strukturell vägledning för att utforma mer kraftfulla och stabila versioner av enzymet. Genom att förstå vilka delar av molekylen som är väsentliga för substratigenkänning och katalys kan proteiningenjörer replikera eller förbättra denna arkitektur för att skapa mer effektiva biologiska verktyg.
